The A178L mutation in the C-terminal hinge of the flexible loop-6 of triosephosphate isomerase (TIM) induces a more closed conformation of this hinge region in dimeric and monomeric TIM

The A178L mutation in the C-terminal hinge of the flexible loop-6 of triosephosphate isomerase (TIM) induces a more closed conformation of this hinge region in dimeric and monomeric TIM Descriptor: 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID, SULFATE ION, TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL Authors: Alahuhta, M, Casteleijn, M.G, Neubauer, P, Wierenga, R.K. Deposit date: 2007-06-05 Release date: 2008-02-19 Last modified: 2024-05-01 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.89 Å) Cite: Structural Studies Show that the A178L Mutation in the C-Terminal Hinge of the Catalytic Loop-6 of Triosephosphate Isomerase (Tim) Induces a Closed-Like Conformation in Dimeric and Monomeric Tim. Acta Crystallogr.,Sect.D, 64, 2008

磷酸丙糖异构酶（triosephosphate isomerase, TIM）的柔性环6的C端铰链区的A178L突变，可诱导二聚体与单体形式的TIM的该铰链区域呈现更闭合的构象。
描述项：2-磷酸乙醇酸、硫酸根离子、糖酶体磷酸丙糖异构酶
作者：Alahuhta, M、Casteleijn, M.G、Neubauer, P、Wierenga, R.K.
提交日期：2007年6月5日
发布日期：2008年2月19日
最后更新时间：2024年5月1日
实验方法：X射线衍射（分辨率1.89 Å）
引用文献：结构研究表明磷酸丙糖异构酶（TIM）催化环6的C端铰链区A178L突变可使二聚体与单体形式的TIM呈现类闭合构象，发表于《晶体学报D辑（Acta Crystallogr.,Sect.D）》，2008年，第64卷。