Solution structure of the peptidyl prolyl cis-trans isomerase domain of human Pin1 with sulfate ion
收藏Protein Data Bank Japan2024-05-15 更新2026-03-21 收录
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Solution structure of the peptidyl prolyl cis-trans isomerase domain of human Pin1 with sulfate ion Descriptor: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1 Authors: Xu, N, Tamari, Y, Tochio, N, Tate, S. Deposit date: 2014-03-25 Release date: 2014-12-17 Last modified: 2024-05-15 Method: SOLUTION NMR Cite: The C113D mutation in human Pin1 causes allosteric structural changes in the phosphate binding pocket of the PPIase domain through the tug of war in the dual-histidine motif. Biochemistry, 53, 2014
携带硫酸根离子的人类Pin1（肽基脯氨酰顺反异构酶NIMA互作蛋白1）的肽基脯氨酰顺反异构酶（peptidyl prolyl cis-trans isomerase, PPIase）结构域的溶液结构。描述符：肽基脯氨酰顺反异构酶NIMA互作蛋白1；作者：Xu, N、Tamari, Y、Tochio, N、Tate, S；提交日期：2014年3月25日；发布日期：2014年12月17日；最后修改日期：2024年5月15日；实验方法：溶液核磁共振（SOLUTION NMR）；引用文献：人类Pin1的C113D突变通过双组氨酸基序的拉锯效应引发PPIase结构域磷酸结合口袋的别构结构变化，《生物化学》（Biochemistry），53卷，2014年
创建时间：
2014-03-25
