Full-length Hsc82 in complex with two Aha1 CTD in the presence of ATPgammaS

Full-length Hsc82 in complex with two Aha1 CTD in the presence of ATPgammaS Descriptor: ATP-dependent molecular chaperone HSC82, Hsp90 co-chaperone AHA1, MAGNESIUM ION, ... Authors: Liu, Y.X, Sun, M, Myasnikov, A.G, Elnatan, D, Agard, D.A. Deposit date: 2020-06-28 Release date: 2021-06-30 Last modified: 2024-03-06 Method: ELECTRON MICROSCOPY (2.71 Å) Cite: Cryo-EM structures reveal a multistep mechanism of Hsp90 activation by co-chaperone Aha1 To Be Published

在ATPγS（ATPgammaS）存在条件下，全长Hsc82与两个Aha1的C端结构域（CTD）形成复合物。数据集说明：ATP依赖型分子伴侣HSC82、Hsp90辅助伴侣蛋白AHA1、镁离子……作者：Liu Y.X、Sun M、Myasnikov A.G、Elnatan D、Agard D.A。提交日期：2020年6月28日；发布日期：2021年6月30日；最后修改日期：2024年3月6日。实验方法：电子显微镜（分辨率2.71埃）。引用文献：冷冻电镜（Cryo-EM）结构揭示辅助伴侣蛋白Aha1介导Hsp90激活的多步骤机制（待发表）。