STRUCTURE OF THE COMPLEX BETWEEN ADENYLATE KINASE FROM ESCHERICHIA COLI AND THE INHIBITOR AP5A REFINED AT 1.9 ANGSTROMS RESOLUTION: A MODEL FOR A CATALYTIC TRANSITION STATE
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STRUCTURE OF THE COMPLEX BETWEEN ADENYLATE KINASE FROM ESCHERICHIA COLI AND THE INHIBITOR AP5A REFINED AT 1.9 ANGSTROMS RESOLUTION: A MODEL FOR A CATALYTIC TRANSITION STATE Descriptor: ADENYLATE KINASE, BIS(ADENOSINE)-5'-PENTAPHOSPHATE Authors: Mueller, C.W, Schulz, G.E. Deposit date: 1991-11-08 Release date: 1994-01-31 Last modified: 2024-12-25 Method: X-RAY DIFFRACTION (2 Å) Cite: Structure of the complex between adenylate kinase from Escherichia coli and the inhibitor Ap5A refined at 1.9 A resolution. A model for a catalytic transition state. J.Mol.Biol., 224, 1992
大肠杆菌（Escherichia coli）腺苷酸激酶（adenylate kinase）与抑制剂AP5A（Ap5A）复合物的1.9埃分辨率精修结构：催化过渡态模型
描述符：腺苷酸激酶、二（腺苷）-5'-五磷酸（Bis(adenosine)-5'-pentaphosphate）
作者：Mueller, C.W.、Schulz, G.E.
提交日期：1991年11月8日
发布日期：1994年1月31日
最后修改日期：2024年12月25日
方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION）（2埃）
引用：大肠杆菌腺苷酸激酶与抑制剂AP5A复合物的1.9埃分辨率精修结构：催化过渡态模型。《分子生物学杂志》（J.Mol.Biol.），224卷，1992年
创建时间：
1991-11-08
