Human OMPD-domain of UMPS in complex with the substrate OMP at 1.25 Angstroms resolution, 0.71 MGy exposure
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Human OMPD-domain of UMPS in complex with the substrate OMP at 1.25 Angstroms resolution, 0.71 MGy exposure Descriptor: GLYCEROL, OROTIDINE-5'-MONOPHOSPHATE, SULFATE ION, ... Authors: Tittmann, K, Rindfleisch, S, Krull, M. Deposit date: 2020-04-28 Release date: 2021-11-17 Last modified: 2025-12-17 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.25 Å) Cite: Ground-state destabilization by electrostatic repulsion is not a driving force in orotidine-5-monophosphate decarboxylase catalysis Nat Catal, 5, 2022
分辨率1.25埃、辐照剂量0.71 MGy的人源尿苷单磷酸合酶(UMP synthase,UMPS)的OMP脱羧酶结构域(OMPD-domain)与底物乳清苷-5'-一磷酸(Orotidine-5'-Monophosphate,简称OMP)形成的复合物结构数据集。
组分描述:甘油、乳清苷-5'-一磷酸、硫酸根离子等。
作者:Tittmann K、Rindfleisch S、Krull M。
提交日期:2020-04-28;发布日期:2021-11-17;最后修改日期:2025-12-17。
实验方法:X射线衍射(1.25 Å)。
引用文献:《静电排斥引发的基态去稳定化并非乳清苷-5'-单磷酸脱羧酶催化的驱动因素》,《自然·催化》(Nat Catal),2022年,第5卷。
创建时间:
2020-04-28



