Crystal structure of imidazo pyrazin 1 bound to the kinase domain of human LCK, (auto-phosphorylated on TYR394)
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Crystal structure of imidazo pyrazin 1 bound to the kinase domain of human LCK, (auto-phosphorylated on TYR394) Descriptor: DIMETHYL SULFOXIDE, N-(2-chlorophenyl)-5-phenylimidazo[1,5-a]pyrazin-8-amine, Proto-oncogene tyrosine-protein kinase LCK, ... Authors: Tsuji, E. Deposit date: 2008-04-10 Release date: 2008-10-14 Last modified: 2024-10-16 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.1 Å) Cite: The importance of CH/pi hydrogen bonds in rational drug design: An ab initio fragment molecular orbital study to leukocyte-specific protein tyrosine (LCK) kinase Bioorg.Med.Chem., 16, 2008
与人原癌基因酪氨酸蛋白激酶LCK（Proto-oncogene tyrosine-protein kinase LCK）激酶结构域结合的咪唑并吡嗪1复合物晶体结构（该结构域在TYR394位点发生自身磷酸化）
描述项：二甲基亚砜（DIMETHYL SULFOXIDE）、N-(2-氯苯基)-5-苯基咪唑并[1,5-a]吡嗪-8-胺（N-(2-chlorophenyl)-5-phenylimidazo[1,5-a]pyrazin-8-amine）、人原癌基因酪氨酸蛋白激酶LCK……
作者：Tsuji E.
提交日期：2008年4月10日
发布日期：2008年10月14日
最后更新日期：2024年10月16日
实验方法：X射线衍射（分辨率2.1 Å）
引用文献：《CH/π氢键在合理药物设计中的重要性：针对白细胞特异性蛋白酪氨酸激酶（LCK）的从头算片段分子轨道研究》，《Bioorg. Med. Chem.》，2008年，第16卷
创建时间：
2008-04-10
