Structure of Y257F variant of Homoprotocatechuate 2,3-Dioxygenase from B.fuscum in complex with 4-nitrocatechol at 1.60 Ang resolution

Structure of Y257F variant of Homoprotocatechuate 2,3-Dioxygenase from B.fuscum in complex with 4-nitrocatechol at 1.60 Ang resolution Descriptor: 4-NITROCATECHOL, CALCIUM ION, CHLORIDE ION, ... Authors: Kovaleva, E.G, Lipscomb, J.D. Deposit date: 2012-08-07 Release date: 2012-10-31 Last modified: 2023-09-13 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.6 Å) Cite: Structural basis for the role of tyrosine 257 of homoprotocatechuate 2,3-dioxygenase in substrate and oxygen activation. Biochemistry, 51, 2012

本数据集记录了褐芽孢杆菌（B.fuscum）来源的高原儿茶酸2,3-双加氧酶（Homoprotocatechuate 2,3-Dioxygenase）Y257F突变体与4-硝基邻苯二酚（4-nitrocatechol）形成的复合物晶体结构，分辨率为1.60埃（Å）。
组分说明：4-硝基邻苯二酚、钙离子、氯离子等。
作者：科瓦列娃（Kovaleva, E.G.）、利普斯科姆（Lipscomb, J.D.）
提交日期：2012年8月7日
发布日期：2012年10月31日
最后修改日期：2023年9月13日
实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION，分辨率1.6 Å）
引用文献：《高原儿茶酸2,3-双加氧酶酪氨酸257在底物与氧激活中的作用结构基础》，《Biochemistry》，2012年，第51卷。