PI(4,5)P2 is hydrolysed to I(1,4,5)P3 and DAG by cytosolic PLC[2] at the plasma membrane

At the plasma membrane, a group of phospholipase C (“PLC(bz))” proteins hydrolyse phosphatidylinositol 4,5 bisphosphate (PI(4,5)P2) to inositol 1,4,5 trisphosphate (I(1,4,5)P3) and diacylglycerol (DAG). This group of phospholipase C proteins lack a PH domain and so are is cytosolic. Their C2 domains bind to PI(4,5)P2 at the membrane. The PLC-beta proteins are thought to be responsible for the majority of PI(4,5)P2 hydrolysis.<br><br>The phospholipase C isoforms involved and their corresponding literature references are: phosphoinositide phospholipase C beta-1 (PLCB1) (Caricasole et al. 2000, Jhon et al. 1993, Park et al. 1992); beta-2 (PLCB2) (Jhon et al. 1993, Park et al. 1992); beta-3 (PLCB3) (Carozzi et al. 1992, Jhon et al. 1993); beta-4 (PLCB4) (Alvarez et al. 1995, Lee et al. 1993); and zeta-1 (PLCZ1) (Kouchi et al. 2005, Rogers et al. 2004).

在质膜上，一组磷脂酶C（PLC（bz））蛋白通过水解磷脂酰肌醇4,5-二磷酸（PI(4,5)P2）生成肌醇1,4,5-三磷酸（I(1,4,5)P3）和二酰甘油（DAG）。该组磷脂酶C蛋白缺乏PH结构域，因此存在于细胞质中。其C2结构域与膜上的PI(4,5)P2结合。PLC-β蛋白被认为负责大部分PI(4,5)P2的水解。

涉及此过程的磷脂酶C同源体及其相应的文献参考如下：磷脂酰肌醇磷脂酶C β-1（PLCB1）[Caricasole等，2000年，Jhon等，1993年，Park等，1992年]；β-2（PLCB2）[Jhon等，1993年，Park等，1992年]；β-3（PLCB3）[Carozzi等，1992年，Jhon等，1993年]；β-4（PLCB4）[Alvarez等，1995年，Lee等，1993年]；以及ζ-1（PLCZ1）[Kouchi等，2005年，Rogers等，2004年]。