DVL2 is phosphorylated by PKC

WNT5A-dependent phosphorylation of DVL2 by PKC is required for the internalization of FZD4 (Chen et al, 2003; Yu et al, 2007). Endogenous PKC alpha beta and gamma co-immunoprecipitate with myc-DVL2, and phosphorylation increases the association with beta-arrestin 2 (ARRB2) (Chen et al, 2003).

WNT5A依赖的DVL2蛋白的磷酸化，由PKC介导，对于FZD4的内吞作用至关重要（Chen等，2003；Yu等，2007）。内源性的PKC α、β和γ亚基与myc标记的DVL2共免疫沉淀，且磷酸化作用增强了其与β-arrestin 2（ARRB2）的结合（Chen等，2003）。