Structure of the Ndi1 protein from Saccharomyces cerevisiae in complex with AC0-12.

Structure of the Ndi1 protein from Saccharomyces cerevisiae in complex with AC0-12. Descriptor: 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID, 2-dodecyl-1-oxidanidyl-quinolin-1-ium-4-ol, FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE, ... Authors: Yamasita, T, Inaoka, D.K, Shiba, T, Oohashi, T, Iwata, S, Yagi, T, Kosaka, H, Harada, S, Kita, K, Hirano, K. Deposit date: 2017-10-11 Release date: 2018-02-14 Last modified: 2023-11-22 Method: X-RAY DIFFRACTION (3.4 Å) Cite: Ubiquinone binding site of yeast NADH dehydrogenase revealed by structures binding novel competitive- and mixed-type inhibitors Sci Rep, 8, 2018

酿酒酵母（Saccharomyces cerevisiae）Ndi1蛋白与AC0-12形成复合物的三维结构。复合物组分包括：2-(N-吗啉代)乙磺酸（2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID）、2-十二烷基-1-氧代喹啉鎓-4-醇（2-dodecyl-1-oxidanidyl-quinolin-1-ium-4-ol）、黄素腺嘌呤二核苷酸（FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE）等。作者：Yamasita, T、Inaoka, D.K、Shiba, T、Oohashi, T、Iwata, S、Yagi, T、Kosaka, H、Harada, S、Kita, K、Hirano, K。存档日期：2017年10月11日；发布日期：2018年2月14日；最后修改日期：2023年11月22日。实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率3.4埃（3.4 Å）。引用文献：《结合新型竞争性与混合型抑制剂的结构揭示酵母NADH脱氢酶的泛醌结合位点》（Ubiquinone binding site of yeast NADH dehydrogenase revealed by structures binding novel competitive- and mixed-type inhibitors），发表于《科学报告》（Sci Rep），2018年，第8卷。