Binding of n-carboxymethyl dipeptide inhibitors to thermolysin determined by x-ray crystallography. a novel class of transition-state analogues for zinc peptidases
收藏Protein Data Bank Japan2024-05-22 更新2026-03-21 收录
下载链接：
https://pdbj.org/mine/summary/1tmn
下载链接
链接失效反馈官方服务：
资源简介：
Binding of n-carboxymethyl dipeptide inhibitors to thermolysin determined by x-ray crystallography. a novel class of transition-state analogues for zinc peptidases Descriptor: CALCIUM ION, N-[(1R)-1-carboxy-3-phenylpropyl]-L-leucyl-L-tryptophan, THERMOLYSIN, ... Authors: Monzingo, A.F, Matthews, B.W. Deposit date: 1987-06-29 Release date: 1989-01-09 Last modified: 2024-05-22 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.9 Å) Cite: Binding of N-carboxymethyl dipeptide inhibitors to thermolysin determined by X-ray crystallography: a novel class of transition-state analogues for zinc peptidases Biochemistry, 23, 1984
经X射线晶体学（X-ray crystallography）测定的N-羧甲基二肽抑制剂与嗜热菌蛋白酶（thermolysin）的结合特性：一类新型锌肽酶（zinc peptidases）过渡态类似物（transition-state analogues）。
描述项：钙离子（CALCIUM ION）、N-[(1R)-1-羧基-3-苯丙基]-L-亮氨酰-L-色氨酸、嗜热菌蛋白酶（THERMOLYSIN）等。
作者：Monzingo A.F.、Matthews B.W.
提交日期：1987年6月29日
发布日期：1989年1月9日
最后修改日期：2024年5月22日
检测方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率1.9埃（Å）
引用文献：《经X射线晶体学测定的N-羧甲基二肽抑制剂与嗜热菌蛋白酶的结合特性：一类新型锌肽酶过渡态类似物》，《生物化学（Biochemistry）》，第23卷，1984年
创建时间：
1987-06-29
