Full-length human dynein-1 in phi-like comformation bound to a Lis1 dimer under Nde1-Lis1 condition

Full-length human dynein-1 in phi-like comformation bound to a Lis1 dimer under Nde1-Lis1 condition Descriptor: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE, ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE, Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1, ... Authors: Yang, J, Zhang, K. Deposit date: 2024-10-21 Release date: 2025-08-06 Last modified: 2026-02-11 Method: ELECTRON MICROSCOPY (5 Å) Cite: Nde1 promotes Lis1 binding to full-length autoinhibited human dynein 1. Nat.Chem.Biol., 22, 2026处于phi样构象的全长人类动力蛋白-1（dynein-1），在Nde1-Lis1条件下与Lis1二聚体结合 描述项：腺苷-5'-二磷酸、腺苷-5'-三磷酸、细胞质动力蛋白1重链1（Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1）…… 作者：Yang, J、Zhang, K 提交日期：2024-10-21 发布日期：2025-08-06 最后修订日期：2026-02-11 实验方法：电子显微镜（分辨率5埃） 引用文献：Nde1促进Lis1结合全长自抑制人类动力蛋白-1。《自然·化学生物学》（Nat.Chem.Biol.），22卷，2026年