Crystal structure of wild-type E. coli aspartate aminotransferase bound to maleate at 278 K
收藏Protein Data Bank Japan2023-10-18 更新2026-04-19 收录
下载链接:
https://pdbj.org/mine/summary/8e9k
下载链接
链接失效反馈官方服务:
资源简介:
Crystal structure of wild-type E. coli aspartate aminotransferase bound to maleate at 278 K Descriptor: Aspartate aminotransferase, MALEIC ACID, PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE Authors: Chica, R.A, St-Jacques, A.D, Rodriguez, J.M, Thompson, M.C. Deposit date: 2022-08-26 Release date: 2022-10-05 Last modified: 2023-10-18 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.83 Å) Cite: Computational remodeling of an enzyme conformational landscape for altered substrate selectivity. Nat Commun, 14, 2023
278 K下结合马来酸的野生型大肠杆菌(E. coli)天冬氨酸转氨酶(aspartate aminotransferase)晶体结构
描述符:天冬氨酸转氨酶、马来酸、吡哆醛-5'-磷酸(PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE)
作者:Chica, R.A, St-Jacques, A.D, Rodriguez, J.M, Thompson, M.C.
提交日期:2022年8月26日
发布日期:2022年10月5日
最后修改日期:2023年10月18日
实验方法:X射线衍射(X-RAY DIFFRACTION),分辨率1.83埃
引用文献:《针对底物选择性改变的酶构象景观计算重塑》,《自然-通讯》(Nat Commun),2023年,第14卷
创建时间:
2022-08-26



