Ligand Induced Conformational Shifts in the N-terminal Domain of GRP94, Open Conformation Complexed with the physiological partner ATP
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Ligand Induced Conformational Shifts in the N-terminal Domain of GRP94, Open Conformation Complexed with the physiological partner ATP Descriptor: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE, Endoplasmin, MAGNESIUM ION, ... Authors: Gewirth, D.T, Immormino, R.M, Dollins, D.E, Shaffer, P.L, Walker, M.A, Soldano, K.L. Deposit date: 2004-05-20 Release date: 2004-08-24 Last modified: 2024-02-14 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.2 Å) Cite: Ligand-induced Conformational Shift in the N-terminal Domain of GRP94, an Hsp90 Chaperone. J.Biol.Chem., 279, 2004
GRP94 N端结构域的配体诱导构象变化：与生理配体ATP结合的开放构象复合物
描述组分：腺苷-5'-三磷酸、内质网蛋白94（Endoplasmin）、镁离子等
作者：Gewirth, D.T.、Immormino, R.M.、Dollins, D.E.、Shaffer, P.L.、Walker, M.A.、Soldano, K.L.
提交日期：2004年5月20日
发布日期：2004年8月24日
最后修改日期：2024年2月14日
实验方法：X射线衍射（2.2埃）
引用文献：《作为热激蛋白90（Hsp90）分子伴侣的GRP94 N端结构域的配体诱导构象变化》，《生物化学杂志（Journal of Biological Chemistry）》，2004年，第279卷
创建时间：
2004-05-20
