Dihydrodipicolinate synthase (DHDPS) from C.jejuni with pyruvate bound in the active site and L-lysine bound at the allosteric site in C2221 space group

Dihydrodipicolinate synthase (DHDPS) from C.jejuni with pyruvate bound in the active site and L-lysine bound at the allosteric site in C2221 space group Descriptor: 1,2-ETHANEDIOL, 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase, DI(HYDROXYETHYL)ETHER, ... Authors: Saran, S, Sanders, D.A.R. Deposit date: 2020-12-01 Release date: 2021-12-08 Last modified: 2023-11-29 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.26 Å) Cite: B-FACTOR ANALYSIS SUGGEST THAT L-LYSINE AND R, R-BISLYSINE ALLOSTERICALLY INHIBIT Cj.DHDPS ENZYME BY DECREASING PROTEIN DYNAMICS. To Be Published

空肠弯曲杆菌（Campylobacter jejuni, C. jejuni）来源的二氢二吡啶甲酸合酶（Dihydrodipicolinate synthase, DHDPS），其活性位点（active site）结合丙酮酸、别构位点（allosteric site）结合L-赖氨酸，晶体空间群为C222₁。数据集描述项包括：1,2-乙二醇、4-羟基四氢二吡啶甲酸合酶、二(羟乙基)醚…… 作者：Saran, S、Sanders, D.A.R.。提交日期：2020年12月1日，发布日期：2021年12月8日，最后更新日期：2023年11月29日。实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION，分辨率2.26 Å）。引用：待发表研究《B因子（B-FACTOR）分析显示L-赖氨酸与R,R-双赖氨酸通过降低蛋白质动力学变构抑制Cj.DHDPS酶活性》。