Crystal structure of prephenate dehydrogenase tyrA from Bacillus anthracis in complex with L-tyrosine
收藏Protein Data Bank Japan2023-10-04 更新2026-03-21 收录
下载链接：
https://pdbj.org/mine/summary/5uyy
下载链接
链接失效反馈官方服务：
资源简介：
Crystal structure of prephenate dehydrogenase tyrA from Bacillus anthracis in complex with L-tyrosine Descriptor: Prephenate dehydrogenase, TYROSINE Authors: Shabalin, I.G, Hou, J, Cymborowski, M.T, Kwon, K, Christendat, D, Gritsunov, A.O, Anderson, W.F, Minor, W, Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID) Deposit date: 2017-02-24 Release date: 2017-03-08 Last modified: 2023-10-04 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.6 Å) Cite: Structural and biochemical analysis of Bacillus anthracis prephenate dehydrogenase reveals an unusual mode of inhibition by tyrosine via the ACT domain. Febs J., 287, 2020
炭疽芽孢杆菌（Bacillus anthracis）来源的预苯酸脱氢酶tyrA与L-酪氨酸（L-tyrosine）结合的晶体结构
描述项：预苯酸脱氢酶、酪氨酸
作者：Shabalin I.G.、Hou J.、Cymborowski M.T.、Kwon K.、Christendat D.、Gritsunov A.O.、Anderson W.F.、Minor W.，传染病结构基因组学中心（Center for Structural Genomics of Infectious Diseases, CSGID）
提交日期：2017-02-24
发布日期：2017-03-08
最后修改日期：2023-10-04
解析方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率2.6埃
引用文献：《炭疽芽孢杆菌预苯酸脱氢酶的结构与生化分析揭示酪氨酸通过ACT结构域（ACT domain）的非常规抑制机制》，《FEBS杂志》（FEBS J.），第287卷，2020年
创建时间：
2017-02-24
