Caspase-mediated cleavage of FADK 1

FAK is a tyrosine kinase that localizes to focal adhesions and associates temporally and spatially with integrins (see references in Fischer et al., 2003 ). FAK is cleaved by caspases including caspase-7 (Wen et al., 1997). Caspases also cleave fodrin and components of the focal adhesion complex which links cortical actin filaments and membrane proteins to the extracellular matrix. Cleavage of these proteins is thought to promote cell shrinkage and cell detachment and disrupt antiapoptotic integrin signaling (see Fischer et al., 2003).

FAK是一种定位于粘附斑点的酪氨酸激酶，其在时间和空间上与整合素相结合（参见Fischer等人的参考文献，2003年）。FAK可被包括caspase-7在内的caspase类酶切割（Wen等人，1997年）。Caspase类酶同时也能切割膜结合蛋白和粘附斑复合体的组分，这些组分将皮质肌动蛋白丝与细胞外基质相连接。这些蛋白的切割被认为可以促进细胞萎缩和细胞脱落，并干扰抗凋亡的整合素信号传导（参见Fischer等人的参考文献，2003年）。