STRUCTURAL DETERMINATION OF THE A50T:S279G:S280K:V281K:K282E:H283N VARIANT OF CITRATE SYNTHASE from E. COLI
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STRUCTURAL DETERMINATION OF THE A50T:S279G:S280K:V281K:K282E:H283N VARIANT OF CITRATE SYNTHASE from E. COLI Descriptor: Citrate synthase, SULFATE ION Authors: Maurus, R, Brayer, G.D. Deposit date: 2013-02-18 Release date: 2013-07-17 Last modified: 2023-09-20 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.9 Å) Cite: Enzyme-substrate complexes of allosteric citrate synthase: Evidence for a novel intermediate in substrate binding. Biochim.Biophys.Acta, 1834, 2013
大肠杆菌（E. coli）柠檬酸合酶（citrate synthase）A50T:S279G:S280K:V281K:K282E:H283N突变体的结构测定
描述项：柠檬酸合酶、硫酸根离子
作者：Maurus R、Brayer G.D.
存档日期：2013-02-18
发布日期：2013-07-17
最后修改日期：2023-09-20
实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION）(1.9 Å)
引用文献：别构柠檬酸合酶的酶-底物复合物：底物结合过程中新型中间体的证据。《Biochim.Biophys.Acta》，1834卷，2013年
创建时间：
2013-02-18
