Crystal structure of GDP-bound human RalA in a covalent complex with aryl sulfonyl fluoride compounds.
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Crystal structure of GDP-bound human RalA in a covalent complex with aryl sulfonyl fluoride compounds. Descriptor: 4-[(6-chloropyridin-2-yl)sulfamoyl]benzene-1-sulfonic acid, CALCIUM ION, CHLORIDE ION, ... Authors: Bum-Erdene, K, Gonzalez-Gutierrez, G, Liu, D, Ghozayel, M.K, Xu, D, Meroueh, S.O. Deposit date: 2019-05-17 Release date: 2020-03-04 Last modified: 2024-11-20 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.49 Å) Cite: Small-molecule covalent bond formation at tyrosine creates a binding site and inhibits activation of Ral GTPases. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 117, 2020
GDP结合态人源RalA与芳基磺酰氟（aryl sulfonyl fluoride）类化合物形成共价复合物的晶体结构。描述符：4-[(6-氯吡啶-2-基)磺酰胺基]苯-1-磺酸（4-[(6-chloropyridin-2-yl)sulfamoyl]benzene-1-sulfonic acid）、钙离子（Calcium Ion）、氯离子（Chloride Ion）等。作者：Bum-Erdene K、Gonzalez-Gutierrez G、Liu D、Ghozayel M.K、Xu D、Meroueh S.O. 提交日期：2019-05-17 发布日期：2020-03-04 末次修改日期：2024-11-20 实验方法：X射线衍射（分辨率1.49 Å）。引用文献：《酪氨酸位点小分子共价键的形成可构建结合位点并抑制Ral GTP酶（Ral GTPases）激活》，Proc.Natl.Acad.Sci.USA，117卷，2020年。
创建时间：
2019-05-17
