Actin dimer cross-linked by V. cholerae MARTX toxin and complexed with Gelsolin-segment 1

Actin dimer cross-linked by V. cholerae MARTX toxin and complexed with Gelsolin-segment 1 Descriptor: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE, Actin, alpha skeletal muscle, ... Authors: Sawaya, M.R, Kudryashov, D.S, Pashkov, I, Reisler, E, Yeates, T.O. Deposit date: 2008-03-12 Release date: 2008-03-25 Last modified: 2024-02-21 Method: X-RAY DIFFRACTION (3.21 Å) Cite: Connecting actin monomers by iso-peptide bond is a toxicity mechanism of the Vibrio cholerae MARTX toxin. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 105, 2008

本数据集为：由霍乱弧菌（Vibrio cholerae）MARTX毒素交联并与凝溶胶蛋白片段1（Gelsolin-segment 1）结合的肌动蛋白二聚体。描述项：腺苷-5'-三磷酸（ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE）、α骨骼肌肌动蛋白（Actin, alpha skeletal muscle）等。作者：Sawaya, M.R、Kudryashov, D.S、Pashkov, I、Reisler, E、Yeates, T.O。提交日期：2008年3月12日；发布日期：2008年3月25日；最后修改日期：2024年2月21日。检测方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率3.21埃（Å）。引用文献：通过异肽键连接肌动蛋白单体是霍乱弧菌MARTX毒素的毒性机制。《美国国家科学院院刊》（Proc.Natl.Acad.Sci.USA），第105卷，2008年。