Crystal structure of ligand-binding domain of Pseudomonas fluorescens chemoreceptor CtaA in complex with L-serine

Protein Data Bank Japan2023-10-11 更新2026-03-21 收录

细菌趋化受体结构

氨基酸配体识别

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Crystal structure of ligand-binding domain of Pseudomonas fluorescens chemoreceptor CtaA in complex with L-serine Descriptor: Putative methyl-accepting chemotaxis protein, SERINE Authors: Ud-Din, I.A, Khan, M.F, Roujeinikova, A. Deposit date: 2019-07-29 Release date: 2020-03-18 Last modified: 2023-10-11 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.9 Å) Cite: Broad Specificity of Amino Acid Chemoreceptor CtaA ofPseudomonas fluorescensIs Afforded by Plasticity of Its Amphipathic Ligand-Binding Pocket. Mol.Plant Microbe Interact., 33, 2020

荧光假单胞菌（Pseudomonas fluorescens）化学感受器CtaA的配体结合域与L-丝氨酸复合物的晶体结构描述：推定的甲基接受型趋化蛋白，对应配体为丝氨酸（SERINE）作者：Ud-Din, I.A、Khan, M.F、Roujeinikova, A. 提交日期：2019年7月29日发布日期：2020年3月18日最后修改日期：2023年10月11日实验方法：X射线衍射（分辨率1.9埃）引用文献：《荧光假单胞菌氨基酸化学感受器CtaA的广谱特异性由其两亲性配体结合口袋的可塑性所赋予》，《分子-植物微生物相互作用》（Mol.Plant Microbe Interact.），第33卷，2020年

创建时间：

2019-07-29

Crystal structure of ligand-binding domain of Pseudomonas fluorescens chemoreceptor CtaA in complex with L-serine

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