Structure and substrate binding properties of cobB, a Sir2 homolog protein deacetylase from Eschericia coli.
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Structure and substrate binding properties of cobB, a Sir2 homolog protein deacetylase from Eschericia coli. Descriptor: HISTONE H4 (RESIDUES 12-19), NAD-dependent deacetylase, ZINC ION Authors: Zhao, K, Chai, X, Marmorstein, R. Deposit date: 2004-01-21 Release date: 2004-03-23 Last modified: 2024-10-09 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.96 Å) Cite: Structure and Substrate Binding Properties of cobB, a Sir2 Homolog Protein Deacetylase from Eschericia coli. J.Mol.Biol., 337, 2004
大肠杆菌（Escherichia coli）来源的Sir2同源蛋白脱乙酰酶（Sir2 homolog protein deacetylase）cobB的结构与底物结合特性。数据集描述：组蛋白H4（HISTONE H4）（12-19位残基）、烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD）依赖型脱乙酰酶（NAD-dependent deacetylase）、锌离子（ZINC ION）。作者：Zhao, K、Chai, X、Marmorstein, R。提交日期：2004年1月21日；发布日期：2004年3月23日；最后修改日期：2024年10月9日。实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION）（1.96埃）。引用文献：《大肠杆菌来源的Sir2同源蛋白脱乙酰酶cobB的结构与底物结合特性》，《Journal of Molecular Biology》（J.Mol.Biol.），337卷，2004年
创建时间：
2004-01-21
