ENHANCED PROTEIN THERMOSTABILITY FROM DESIGNED MUTATIONS THAT INTERACT WITH ALPHA-HELIX DIPOLES
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ENHANCED PROTEIN THERMOSTABILITY FROM DESIGNED MUTATIONS THAT INTERACT WITH ALPHA-HELIX DIPOLES Descriptor: T4 LYSOZYME Authors: Nicholson, H, Matthews, B.W. Deposit date: 1989-05-01 Release date: 1990-01-15 Last modified: 2024-05-22 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.7 Å) Cite: Enhanced protein thermostability from designed mutations that interact with alpha-helix dipoles. Nature, 336, 1988
通过与α螺旋（alpha-helix）偶极子相互作用的设计突变增强蛋白质热稳定性
数据集描述：T4溶菌酶（T4 LYSOZYME）
作者：尼科尔森（Nicholson, H）、马修斯（Matthews, B.W.）
入库日期：1989年5月1日
发布日期：1990年1月15日
最后修改日期：2024年5月22日
研究方法：X射线衍射法（X-RAY DIFFRACTION），解析分辨率为1.7埃（Å）
引用文献：《通过与α螺旋偶极子相互作用的设计突变增强蛋白质热稳定性（Enhanced protein thermostability from designed mutations that interact with alpha-helix dipoles）》，《自然》（Nature），第336卷，1988年
创建时间：
1989-05-01
