Pseudo-atomic model for Hsp26 residues 63 to 214. Please be advised that the target map is not of sufficient resolution to unambiguously position backbone or side chain atoms. This model represents a likely fit.
收藏Protein Data Bank Japan2024-07-10 更新2026-04-19 收录
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Pseudo-atomic model for Hsp26 residues 63 to 214. Please be advised that the target map is not of sufficient resolution to unambiguously position backbone or side chain atoms. This model represents a likely fit. Descriptor: Heat shock protein 26 Authors: Muehlhofer, M, Peters, C, Kriehuber, T, Kreuzeder, M, Kazman, P, Rodina, N, Reif, B, Haslbeck, M, Weinkauf, S, Buchner, J. Deposit date: 2021-04-19 Release date: 2021-11-24 Last modified: 2024-07-10 Method: ELECTRON MICROSCOPY (7.8 Å) Cite: Phosphorylation activates the yeast small heat shock protein Hsp26 by weakening domain contacts in the oligomer ensemble. Nat Commun, 12, 2021
热休克蛋白26（Hsp26）第63至214位残基的伪原子模型（pseudo-atomic model）。
请注意：目标电镜密度图分辨率不足，无法明确确定主链与侧链原子的空间位置。
本模型仅为推测性拟合结果。
描述项：热休克蛋白26
作者：Muehlhofer, M、Peters, C、Kriehuber, T、Kreuzeder, M、Kazman, P、Rodina, N、Reif, B、Haslbeck, M、Weinkauf, S、Buchner, J
提交日期：2021年4月19日
发布日期：2021年11月24日
最后修改日期：2024年7月10日
实验方法：电子显微镜（ELECTRON MICROSCOPY，分辨率7.8埃）
引用文献：磷酸化通过削弱寡聚体集合体中的结构域接触激活酵母小热休克蛋白Hsp26，《自然-通讯》（Nature Communications，缩写Nat Commun），第12卷，2021年
创建时间：
2021-04-19
