Crystal structure of aminotransferase CrmG from Actinoalloteichus sp. WH1-2216-6 in complex with amino donor L-Ala

Crystal structure of aminotransferase CrmG from Actinoalloteichus sp. WH1-2216-6 in complex with amino donor L-Ala Descriptor: (E)-N-({3-hydroxy-2-methyl-5-[(phosphonooxy)methyl]pyridin-4-yl}methylidene)-L-alanine, ACETIC ACID, CrmG, ... Authors: Xu, J, Su, K, Liu, J. Deposit date: 2019-01-28 Release date: 2020-02-05 Last modified: 2023-11-22 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.2 Å) Cite: Structural studies reveal flexible roof of active site responsible for omega-transaminase CrmG overcoming by-product inhibition. Commun Biol, 3, 2020

来自放线异壁菌属（Actinoalloteichus）菌株WH1-2216-6的氨基转移酶（aminotransferase）CrmG与氨基供体L-丙氨酸（L-Ala）结合的晶体结构。配体描述：(E)-N-({3-羟基-2-甲基-5-[(膦酰氧基)甲基]吡啶-4-基}亚甲基)-L-丙氨酸、乙酸（ACETIC ACID）、CrmG等。作者：Xu J、Su K、Liu J。沉积日期：2019年1月28日；发布日期：2020年2月5日；最后修改日期：2023年11月22日。解析方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率2.2埃（Å）。引用文献：结构研究揭示活性位点柔性顶盖是ω-氨基转移酶（omega-transaminase）CrmG克服副产物抑制的关键，《Commun Biol》，2020年，第3卷。