Structure of H200N variant of Homoprotocatechuate 2,3-Dioxygenase from B.fuscum in complex with 4-nitrocatechol at 1.57 Ang resolution
收藏Protein Data Bank Japan2023-09-27 更新2026-03-21 收录
下载链接：
https://pdbj.org/mine/summary/4z6w
下载链接
链接失效反馈官方服务：
资源简介：
Structure of H200N variant of Homoprotocatechuate 2,3-Dioxygenase from B.fuscum in complex with 4-nitrocatechol at 1.57 Ang resolution Descriptor: 4-NITROCATECHOL, CALCIUM ION, CHLORIDE ION, ... Authors: Kovaleva, E.G, Lipscomb, J.D. Deposit date: 2015-04-06 Release date: 2015-08-26 Last modified: 2023-09-27 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.57 Å) Cite: Structural Basis for Substrate and Oxygen Activation in Homoprotocatechuate 2,3-Dioxygenase: Roles of Conserved Active Site Histidine 200. Biochemistry, 54, 2015
来自B.fuscum的原儿茶酸2,3-双加氧酶（Homoprotocatechuate 2,3-Dioxygenase）H200N突变体与4-硝基邻苯二酚（4-nitrocatechol）形成复合物的晶体结构，分辨率为1.57埃（Å）。
标识项：4-硝基邻苯二酚（4-NITROCATECHOL）、钙离子（CALCIUM ION）、氯离子（CHLORIDE ION）……
作者：E.G. 科瓦列娃（Kovaleva, E.G）、J.D. 利普斯科姆（Lipscomb, J.D.）
存档日期：2015-04-06
发布日期：2015-08-26
最后修改日期：2023-09-27
实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率1.57 Å
引用文献：《原儿茶酸2,3-双加氧酶中底物与氧激活的结构基础：保守活性位点组氨酸200的作用》，《生物化学（Biochemistry）》，第54卷，2015年
创建时间：
2015-04-06
