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TOLERANCE OF T4 LYSOZYME TO PROLINE SUBSTITUTIONS WITHIN THE LONG INTERDOMAIN ALPHA-HELIX ILLUSTRATES THE ADAPTABILITY OF PROTEINS TO POTENTIALLY DESTABILIZING LESIONS

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Protein Data Bank Japan2024-02-14 更新2026-03-21 收录
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TOLERANCE OF T4 LYSOZYME TO PROLINE SUBSTITUTIONS WITHIN THE LONG INTERDOMAIN ALPHA-HELIX ILLUSTRATES THE ADAPTABILITY OF PROTEINS TO POTENTIALLY DESTABILIZING LESIONS Descriptor: BETA-MERCAPTOETHANOL, CHLORIDE ION, LYSOZYME Authors: Sauer, U, Matthews, B.W. Deposit date: 1991-09-23 Release date: 1991-10-15 Last modified: 2024-02-14 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.9 Å) Cite: Tolerance of T4 lysozyme to proline substitutions within the long interdomain alpha-helix illustrates the adaptability of proteins to potentially destabilizing lesions. J.Biol.Chem., 267, 1992

T4溶菌酶(T4 Lysozyme)长结构域间α螺旋内脯氨酸替换的耐受性揭示蛋白质对潜在去稳定结构损伤的适应性 描述物:β-巯基乙醇(Beta-Mercaptoethanol)、氯离子(Chloride Ion)、溶菌酶(Lysozyme) 作者:Sauer U、Matthews B.W. 提交日期:1991年9月23日 发布日期:1991年10月15日 最后修改日期:2024年2月14日 实验方法:X射线衍射(X-RAY DIFFRACTION,分辨率1.9埃) 引用文献:T4溶菌酶长结构域间α螺旋内脯氨酸替换的耐受性揭示蛋白质对潜在去稳定结构损伤的适应性,《生物化学杂志》(J. Biol. Chem.),第267卷,1992年
创建时间:
1991-09-23
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