PKC binds active G alpha (z)

G alpha z (Lounsbury et al. 1991) and G alpha 12 (Kozasa & Gilman, 1996) are excellent in vitro substrates for all three subtypes of protein kinase C (PKC). Activation of PKC in intact platelets by agents such as thrombin, thromboxane A2 (TXA2) analogues and phorbol esters leads to rapid and near-stoichiometric phosphorylation of G alpha z (Carlson et al. 1989). PKC can bind to G alpha z and facilitate its phosphorylation at Ser-27 (Lounsbury et al. 1993). This phosphorylation blocks the interaction of G alpha z with Gbeta:gamma suggesting that it is a regulatory mechanism for attenuating signalling by preventing subunit reassociation.

G alpha z (Lounsbury 等人，1991年) 以及 G alpha 12 (Kozasa 与 Gilman，1996年) 是蛋白质激酶C (PKC) 三种亚型均极优的体外底物。通过凝血酶、血栓素A2 (TXA2) 类似物以及佛波酯等物质激活完整血小板中的PKC，会导致G alpha z (Carlson 等人，1989年) 的快速且近乎化学计量比的磷酸化。PKC能够与G alpha z 结合，并促进其在Ser-27位点的磷酸化（Lounsbury 等人，1993年）。这种磷酸化阻碍了G alpha z 与Gbeta:gamma的相互作用，暗示着这是一种调节机制，通过防止亚基重新结合来抑制信号传递。