Lipid A secondary acyltransferase LpxM from Acinetobacter baumannii with catalytic residue substitution (E127A)
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Lipid A secondary acyltransferase LpxM from Acinetobacter baumannii with catalytic residue substitution (E127A) Descriptor: DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE, GLYCEROL, Lipid A biosynthesis lauroyl acyltransferase, ... Authors: Dovala, D.L, Hu, Q, Metzger IV, L.E. Deposit date: 2016-06-28 Release date: 2016-09-28 Last modified: 2023-09-27 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.9 Å) Cite: Structure-guided enzymology of the lipid A acyltransferase LpxM reveals a dual activity mechanism. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 113, 2016
来自鲍曼不动杆菌（Acinetobacter baumannii）的、携带催化残基替换（E127A）的脂质A（Lipid A）二级酰基转移酶LpxM
描述符：十二烷基-β-D-麦芽糖苷（Dodecyl-β-D-Maltoside）、甘油（Glycerol）、脂质A生物合成月桂酰基转移酶（Lipid A biosynthesis lauroyl acyltransferase）等
作者：Dovala D.L、Hu Q、Metzger IV L.E.
存档日期：2016年6月28日
发布日期：2016年9月28日
最后修改日期：2023年9月27日
实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率1.9埃（Å）
引用文献：《脂质A酰基转移酶LpxM的结构导向酶学研究揭示双重活性机制》，《美国国家科学院院刊》（Proc.Natl.Acad.Sci.USA），第113卷，2016年
创建时间：
2016-06-28
