Crystal Structure of the GLUR2 Ligand Binding Core (S1S2J) T686A Mutant in Complex with Quisqualate at 2.1 Resolution
收藏Protein Data Bank Japan2024-11-06 更新2026-03-21 收录
下载链接：
https://pdbj.org/mine/summary/3b6t
下载链接
链接失效反馈官方服务：
资源简介：
Crystal Structure of the GLUR2 Ligand Binding Core (S1S2J) T686A Mutant in Complex with Quisqualate at 2.1 Resolution Descriptor: (S)-2-AMINO-3-(3,5-DIOXO-[1,2,4]OXADIAZOLIDIN-2-YL)-PROPIONIC ACID, Glutamate receptor 2, SULFATE ION Authors: Cho, Y, Lolis, E, Howe, J.R. Deposit date: 2007-10-29 Release date: 2008-02-05 Last modified: 2024-11-06 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.1 Å) Cite: Structural and single-channel results indicate that the rates of ligand binding domain closing and opening directly impact AMPA receptor gating. J.Neurosci., 28, 2008
分辨率为2.1 Å的与使君子氨酸（Quisqualate）结合的GLUR2配体结合核心（S1S2J）T686A突变体晶体结构
配体描述：(S)-2-氨基-3-(3,5-二氧代-[1,2,4]恶唑烷-2-基)-丙酸、谷氨酸受体2、硫酸根离子
作者：Cho Y、Lolis E、Howe J.R.
提交日期：2007年10月29日
发布日期：2008年2月5日
最后修改日期：2024年11月6日
实验方法：X射线衍射（2.1 Å）
引用文献：结构与单通道实验结果表明，配体结合结构域的开闭速率直接影响AMPA受体的门控过程。《神经科学杂志》（J.Neurosci.），第28卷，2008年
创建时间：
2007-10-29
