Chimera of alcohol dehydrogenase by exchange of the cofactor binding domain res 153-295 of C. beijerinckii ADH by T. brockii ADH

Chimera of alcohol dehydrogenase by exchange of the cofactor binding domain res 153-295 of C. beijerinckii ADH by T. brockii ADH Descriptor: 1,2-ETHANEDIOL, CACODYLATE ION, CHLORIDE ION, ... Authors: Felix, F, Goihberg, E, Shimon, L, Burstein, Y. Deposit date: 2009-01-05 Release date: 2010-01-19 Last modified: 2023-11-01 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.9 Å) Cite: Biochemical and structural properties of chimeras constructed by exchange of cofactor-binding domains in alcohol dehydrogenases from thermophilic and mesophilic microorganisms Biochemistry, 49, 2010

通过将拜氏梭菌乙醇脱氢酶（C. beijerinckii ADH）的153-295位残基的辅因子结合结构域（cofactor binding domain）替换为T. brockii ADH的对应区域所构建的嵌合乙醇脱氢酶。数据集标识组分：1,2-乙二醇、二甲胂酸根离子、氯离子……作者：Felix F、Goihberg E、Shimon L、Burstein Y。提交日期：2009年1月5日，发布日期：2010年1月19日，最后修改日期：2023年11月1日。检测方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION，分辨率1.9埃）。引用文献：《嗜热与嗜温微生物来源乙醇脱氢酶的辅因子结合结构域替换型嵌合酶的生化与结构特性》，《生物化学（Biochemistry）》，第49卷，2010年。