Structure of Mycobacterium tuberculosis beta-oxidation trifunctional enzyme in complex with Fragment-M-92

Structure of Mycobacterium tuberculosis beta-oxidation trifunctional enzyme in complex with Fragment-M-92 Descriptor: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, 4-chloranylbenzenesulfonic acid, GLYCEROL, ... Authors: Dalwani, S, Wierenga, R.K, Venkatesan, R. Deposit date: 2023-04-12 Release date: 2024-01-24 Last modified: 2024-08-14 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.89 Å) Cite: Crystallographic fragment-binding studies of the Mycobacterium tuberculosis trifunctional enzyme suggest binding pockets for the tails of the acyl-CoA substrates at its active sites and a potential substrate-channeling path between them. Acta Crystallogr D Struct Biol, 80, 2024结核分枝杆菌（Mycobacterium tuberculosis）β-氧化三功能酶与片段M-92的复合物晶体结构 相关描述：3-羟酰基辅酶A脱氢酶（3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase）、4-氯苯磺酸（4-chloranylbenzenesulfonic acid）、甘油（GLYCEROL）等。 作者：Dalwani, S、Wierenga, R.K、Venkatesan, R。 入库日期：2023-04-12；发布日期：2024-01-24；最后更新日期：2024-08-14。 实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率2.89埃（Å）。 引用文献：针对结核分枝杆菌三功能酶的晶体学片段结合研究表明，其活性位点存在适配酰基辅酶A底物尾部的结合口袋，且二者之间存在一条潜在的底物通道通路。发表于《Acta Crystallogr D Struct Biol》，2024年，第80卷。