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dihydrodipicolinate synthase from C. jejuni with pyruvate bound to the active site and Lysine bound to allosteric site

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Protein Data Bank Japan2023-11-29 更新2026-03-21 收录
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dihydrodipicolinate synthase from C. jejuni with pyruvate bound to the active site and Lysine bound to allosteric site Descriptor: 1,2-ETHANEDIOL, 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase, DI(HYDROXYETHYL)ETHER, ... Authors: Conly, C.J.T. Deposit date: 2013-08-02 Release date: 2015-01-14 Last modified: 2023-11-29 Method: X-RAY DIFFRACTION (2 Å) Cite: Tyrosine 110 Plays a Critical Role in Regulating the Allosteric Inhibition of Campylobacter jejuni Dihydrodipicolinate Synthase by Lysine. Biochemistry, 53, 2014

取自空肠弯曲杆菌(C. jejuni)的二氢二吡啶甲酸合酶(dihydrodipicolinate synthase),其活性位点(active site)结合丙酮酸(pyruvate),别构位点(allosteric site)结合赖氨酸(Lysine)。描述符:1,2-乙二醇(1,2-ETHANEDIOL)、4-羟基四氢二吡啶甲酸合酶(4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase)、二(羟乙基)醚(DI(HYDROXYETHYL)ETHER)等。作者:Conly, C.J.T.。提交日期:2013年8月2日。发布日期:2015年1月14日。最后修改日期:2023年11月29日。实验方法:X射线衍射(X-RAY DIFFRACTION,分辨率2 Å)。引用文献:《酪氨酸110在调控赖氨酸对空肠弯曲杆菌二氢二吡啶甲酸合酶的别构抑制中发挥关键作用》,《生物化学(Biochemistry)》,53卷,2014年。
创建时间:
2013-08-02
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