five

与载脂蛋白结合的大肠杆菌LolCDE单颗粒冷冻电镜成像数据集

收藏
国家基础学科公共科学数据中心2024-03-05 收录
下载链接:
https://www.nbsdc.cn/general/dataDetail?id=64f0824dbb16e06dfdc78b8b&type=1
下载链接
链接失效反馈
官方服务:
资源简介:
革兰氏阴性菌外膜中的脂蛋白参与各种重要的生理活动,包括多药耐药性。在细胞质中合成并在内膜中成熟的脂蛋白必须通过由内膜中的 ATP 结合盒转运蛋白 LolCDE 介导的 Lol 途径通过未知机制转运到外膜。在这里,我们以 3.2-3.8 Å 的分辨率报告了大肠杆菌 LolCDE 在载脂蛋白、脂蛋白结合、LolA 结合、ADP 结合和 AMP-PNP 结合状态下的冷冻电镜结构,涵盖了完整的脂蛋白转运循环。诱变和体内活力测定验证结构的特征并揭示 LolCDE 的功能残基和结构特征。该结果提供了对外膜脂蛋白分选和转运机制的见解,并可能指导开发针对多重耐药革兰氏阴性菌的新疗法。
提供机构:
浙江大学
搜集汇总
数据集介绍
main_image_url
背景与挑战
背景概述
该数据集通过单颗粒冷冻电镜技术,以3.2-3.8 Å的分辨率解析了大肠杆菌LolCDE转运蛋白在载脂蛋白等多种结合状态下的结构,涵盖了完整的脂蛋白转运循环。研究结果揭示了LolCDE的功能残基和结构特征,为理解外膜脂蛋白分选与转运机制提供了重要见解,并可能助力开发针对多重耐药革兰氏阴性菌的新疗法。
以上内容由遇见数据集搜集并总结生成
二维码
社区交流群
二维码
科研交流群
商业服务