Structure of beta-ketoacetyl-CoA reductase (FabG) from Staphylococcus aureus complex with NADPH

Structure of beta-ketoacetyl-CoA reductase (FabG) from Staphylococcus aureus complex with NADPH Descriptor: 3-oxoacyl-(Acyl-carrier-protein) reductase, NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE, TETRAETHYLENE GLYCOL Authors: Dutta, D, Bhattacharyya, S, Das, A.K. Deposit date: 2011-06-21 Release date: 2012-01-25 Last modified: 2024-02-28 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.5 Å) Cite: Crystal structure and fluorescence studies reveal the role of helical dimeric interface of staphylococcal fabg1 in positive cooperativity for NADPH. Proteins, 80, 2012金黄色葡萄球菌（Staphylococcus aureus）来源的β-酮脂酰辅酶A还原酶（beta-ketoacetyl-CoA reductase，FabG）与烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADPH）的复合物晶体结构 描述符：3-氧代酰基-(酰基载体蛋白)还原酶（3-oxoacyl-(Acyl-carrier-protein) reductase）、烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADPH，DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE）、四乙二醇（TETRAETHYLENE GLYCOL） 作者：Dutta, D、Bhattacharyya, S、Das, A.K. 提交日期：2011年6月21日 发布日期：2012年1月25日 最后修改日期：2024年2月28日 实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率2.5 Å 引用文献：《晶体结构与荧光研究揭示葡萄球菌fabg1的螺旋二聚体界面在NADPH正协同效应中的作用》，《Proteins》，第80卷，2012年