Structure of H200Q variant of Homoprotocatechuate 2,3-Dioxygenase from B.fuscum in complex with 4-sulfonyl catechol at 1.42 Ang resolution
收藏Protein Data Bank Japan2023-09-27 更新2026-03-21 收录
下载链接：
https://pdbj.org/mine/summary/4z6s
下载链接
链接失效反馈官方服务：
资源简介：
Structure of H200Q variant of Homoprotocatechuate 2,3-Dioxygenase from B.fuscum in complex with 4-sulfonyl catechol at 1.42 Ang resolution Descriptor: 3,4-dihydroxybenzenesulfonic acid, CALCIUM ION, CHLORIDE ION, ... Authors: Kovaleva, E.G, Lipscomb, J.D. Deposit date: 2015-04-06 Release date: 2015-08-26 Last modified: 2023-09-27 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.42 Å) Cite: Structural Basis for Substrate and Oxygen Activation in Homoprotocatechuate 2,3-Dioxygenase: Roles of Conserved Active Site Histidine 200. Biochemistry, 54, 2015
褐短杆菌（B.fuscum）来源的原儿茶酸2,3-双加氧酶（Homoprotocatechuate 2,3-Dioxygenase）H200Q突变体与4-磺基邻苯二酚形成复合物的晶体结构，分辨率为1.42埃。
配体描述：3,4-二羟基苯磺酸、钙离子（CALCIUM ION）、氯离子（CHLORIDE ION）……
作者：Kovaleva, E.G.、Lipscomb, J.D.
存档日期：2015-04-06
发布日期：2015-08-26
末次修改日期：2023-09-27
实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION，1.42 Å）
引用文献：《原儿茶酸2,3-双加氧酶的底物与氧激活的结构基础：保守活性位点组氨酸200的作用》，《生物化学（Biochemistry）》，第54卷，2015年
创建时间：
2015-04-06
