A folding mutant of human class pi glutathione transferase, created by mutating aspartate 153 of the wild-type protein to asparagine
收藏Protein Data Bank Japan2023-10-25 更新2026-03-21 收录
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A folding mutant of human class pi glutathione transferase, created by mutating aspartate 153 of the wild-type protein to asparagine Descriptor: 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID, GLUTATHIONE, Glutathione S-transferase P Authors: Kong, G.K.-W, Polekhina, G, McKinstry, W.J, Parker, M.W, Dragani, B, Aceto, A, Paludi, D, Principe, D.R, Mannervik, B, Stenberg, G. Deposit date: 2003-07-02 Release date: 2003-07-22 Last modified: 2023-10-25 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.1 Å) Cite: The multi-functional role of a highly conserved aspartic acid residue in glutathione transferase P1-1 To be Published
本数据集为人类π类谷胱甘肽S-转移酶（glutathione S-transferase）的折叠突变体，通过将野生型蛋白的天冬氨酸（aspartate）153位点突变为天冬酰胺（asparagine）构建得到。
描述项：2-(N-吗啉代)乙磺酸、谷胱甘肽、谷胱甘肽S-转移酶P
作者：Kong, G.K.-W、Polekhina, G、McKinstry, W.J、Parker, M.W、Dragani, B、Aceto, A、Paludi, D、Principe, D.R、Mannervik, B、Stenberg, G
提交日期：2003年7月2日
发布日期：2003年7月22日
最后修改日期：2023年10月25日
实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION，分辨率2.1 Å）
引用文献：《谷胱甘肽S-转移酶P1-1中高度保守天冬氨酸残基的多功能作用》，待发表
创建时间：
2003-07-02
