Crystal structure of the ACT domain of prephenate dehydrogenase tyrA from Bacillus anthracis

Crystal structure of the ACT domain of prephenate dehydrogenase tyrA from Bacillus anthracis Descriptor: CALCIUM ION, Prephenate dehydrogenase, SULFATE ION Authors: Shabalin, I.G, Hou, J, Cymborowski, M.T, Otwinowski, Z, Kwon, K, Christendat, D, Gritsunov, A, Anderson, W.F, Minor, W, Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID) Deposit date: 2017-02-28 Release date: 2017-03-08 Last modified: 2024-10-23 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.01 Å) Cite: Structural and biochemical analysis of Bacillus anthracis prephenate dehydrogenase reveals an unusual mode of inhibition by tyrosine via the ACT domain. Febs J., 287, 2020

炭疽芽孢杆菌（Bacillus anthracis）来源的由tyrA编码的预苯酸脱氢酶的ACT结构域（ACT domain）晶体结构。相关配体组分包括：钙离子（Calcium Ion）、预苯酸脱氢酶（Prephenate dehydrogenase）、硫酸根离子（Sulfate Ion）。作者团队包括Shabalin, I.G、Hou, J、Cymborowski, M.T、Otwinowski, Z、Kwon, K、Christendat, D、Gritsunov, A、Anderson, W.F、Minor, W，以及传染病结构基因组学中心（Center for Structural Genomics of Infectious Diseases, CSGID）。数据集提交日期：2017年2月28日；发布日期：2017年3月8日；最后修改日期：2024年10月23日。解析方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率为2.01埃（Å）。引用文献：《炭疽芽孢杆菌预苯酸脱氢酶的结构与生化分析揭示酪氨酸通过ACT结构域介导的异常抑制模式》，刊载于《FEBS期刊》，2020年，第287卷。