Structure of H200Q variant of Homoprotocatechuate 2,3-Dioxygenase from B.fuscum in complex with HPCA at 1.75 Ang resolution
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Structure of H200Q variant of Homoprotocatechuate 2,3-Dioxygenase from B.fuscum in complex with HPCA at 1.75 Ang resolution Descriptor: 2-(3,4-DIHYDROXYPHENYL)ACETIC ACID, CHLORIDE ION, FE (II) ION, ... Authors: Kovaleva, E.G, Lipscomb, J.D. Deposit date: 2015-04-06 Release date: 2015-08-26 Last modified: 2023-09-27 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.75 Å) Cite: Structural Basis for Substrate and Oxygen Activation in Homoprotocatechuate 2,3-Dioxygenase: Roles of Conserved Active Site Histidine 200. Biochemistry, 54, 2015
棕色伯克霍尔德菌（B.fuscum）来源的高原儿茶酸2,3-双加氧酶（Homoprotocatechuate 2,3-Dioxygenase）H200Q突变体与HPCA复合物的晶体结构，分辨率达1.75埃。
描述项：2-(3,4-二羟基苯基)乙酸、氯离子、铁(II)离子……
作者：科瓦列娃（Kovaleva, E.G）、利普斯科姆（Lipscomb, J.D）
提交日期：2015年4月6日
发布日期：2015年8月26日
最后更新日期：2023年9月27日
实验方法：X射线衍射（1.75 Å）
引用文献：《高原儿茶酸2,3-双加氧酶的底物与氧激活结构基础：保守活性位点组氨酸200的作用》，《生物化学（Biochemistry）》，第54卷，2015年
创建时间：
2015-04-06
