Structure of Chitinase D from Serratia proteamaculans revealed an unusually constrained substrate binding site

Structure of Chitinase D from Serratia proteamaculans revealed an unusually constrained substrate binding site Descriptor: ACETATE ION, GLYCEROL, Glycoside hydrolase family 18 Authors: Madhuprakash, J, Singh, A, Kumar, S, Sinha, M, Kaur, P, Sharma, S, Podile, A.R, Singh, T.P. Deposit date: 2013-06-30 Release date: 2013-10-02 Last modified: 2024-11-06 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.49 Å) Cite: Inverse relationship between chitobiase and transglycosylation activities of chitinase-D from Serratia proteamaculans revealed by mutational and biophysical analyses. Sci Rep, 5, 2015解淀粉沙雷氏菌（Serratia proteamaculans）几丁质酶D（Chitinase D）的结构揭示出异常受限的底物结合位点 描述项：乙酸根离子（ACETATE ION）、甘油（GLYCEROL）、糖基水解酶家族18（Glycoside hydrolase family 18） 作者：Madhuprakash, J、Singh, A、Kumar, S、Sinha, M、Kaur, P、Sharma, S、Podile, A.R、Singh, T.P. 提交日期：2013年6月30日 发布日期：2013年10月2日 最后修改日期：2024年11月6日 检测方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION，1.49 Å） 引用文献：通过突变与生物物理分析揭示解淀粉沙雷氏菌几丁质酶D的壳二糖酶与转糖基化活性之间的负相关关系，《科学报告》（Sci Rep），第5卷，2015年