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Structure of human DNA polymerase beta complexed with O6MG in the template base paired with incoming non-hydrolyzable TTP

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Protein Data Bank Japan2024-02-28 更新2026-03-21 收录
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Structure of human DNA polymerase beta complexed with O6MG in the template base paired with incoming non-hydrolyzable TTP Descriptor: 5'-O-[(R)-hydroxy{[(R)-hydroxy(phosphonooxy)phosphoryl]amino}phosphoryl]thymidine, DNA polymerase beta, MAGNESIUM ION, ... Authors: Koag, M.C, Min, K, Monzingo, A.F, Lee, S. Deposit date: 2013-08-27 Release date: 2014-04-16 Last modified: 2024-02-28 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.55 Å) Cite: Metal-dependent conformational activation explains highly promutagenic replication across O6-methylguanine by human DNA polymerase beta. J.Am.Chem.Soc., 136, 2014

人源DNA聚合酶β(DNA polymerase beta)与模板碱基中与进入的非水解性TTP配对的O6-甲基鸟嘌呤(O6MG)形成的复合物结构 描述物:5'-O-[(R)-羟基{[(R)-羟基(膦酰氧基)磷酰基]氨基}磷酰基]胸苷、DNA聚合酶β(DNA polymerase beta)、镁离子…… 作者:Koag M.C.、Min K.、Monzingo A.F.、Lee S. 存档日期:2013年8月27日 发布日期:2014年4月16日 最后修改日期:2024年2月28日 实验方法:X射线衍射(分辨率2.55埃) 引用文献:金属依赖的构象激活机制阐释了人源DNA聚合酶β跨O6-甲基鸟嘌呤复制的高致突变性。《美国化学会志》,136卷,2014年
创建时间:
2013-08-27
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