Structure of the C-terminal PID Domain of Fe65L1 Complexed with the Cytoplasmic Tail of APP Reveals a Novel Peptide Binding Mode
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Structure of the C-terminal PID Domain of Fe65L1 Complexed with the Cytoplasmic Tail of APP Reveals a Novel Peptide Binding Mode Descriptor: Amyloid beta A4 precursor protein-binding family B member 2, peptide from Amyloid beta A4 protein Authors: Li, H, Koshiba, S, Tochio, N, Watanabe, S, Harada, T, Inoue, M, Kigawa, T, Yokoyama, S, RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI) Deposit date: 2008-04-25 Release date: 2008-07-22 Last modified: 2024-05-29 Method: SOLUTION NMR Cite: Structure of the C-terminal phosphotyrosine interaction domain of Fe65L1 complexed with the cytoplasmic tail of amyloid precursor protein reveals a novel peptide binding mode J.Biol.Chem., 283, 2008
Fe65L1蛋白C端磷酸酪氨酸相互作用（Phosphotyrosine Interaction Domain, PID）结构域与淀粉样βA4前体蛋白（Amyloid beta A4 precursor protein，APP）胞质尾区复合物的结构解析揭示新型肽结合模式
描述符：淀粉样βA4前体蛋白结合家族B成员2，源自淀粉样βA4蛋白的肽段
作者：Li, H、Koshiba, S、Tochio, N、Watanabe, S、Harada, T、Inoue, M、Kigawa, T、Yokoyama, S，理化学研究所结构基因组学/蛋白质组学倡议（RSGI）
提交日期：2008年4月25日
发布日期：2008年7月22日
最后修改日期：2024年5月29日
研究方法：溶液核磁共振（Solution NMR）
引用文献：《Fe65L1蛋白C端磷酸酪氨酸相互作用结构域与淀粉样前体蛋白胞质尾区复合物的结构揭示新型肽结合模式》，《Journal of Biological Chemistry》，2008年，第283卷
创建时间：
2008-04-25
