Bifunctional Inhibition of Neutrophil Elastase and Cathepsin G by Eap2 from S. aureus

Bifunctional Inhibition of Neutrophil Elastase and Cathepsin G by Eap2 from S. aureus Descriptor: Cathepsin G, C-terminal truncated form, Extracellular Adherence Protein, ... Authors: Gido, C.D, Herdendorf, T.J, Geisbrecht, B.V. Deposit date: 2022-06-07 Release date: 2023-06-14 Last modified: 2024-10-23 Method: X-RAY DIFFRACTION (3.1 Å) Cite: S. aureus Eap is a polyvalent inhibitor of neutrophil serine proteases. J.Biol.Chem., 300, 2024金黄色葡萄球菌（S. aureus）来源的Eap2对中性粒细胞弹性蛋白酶（Neutrophil Elastase）与组织蛋白酶G（Cathepsin G）的双功能抑制作用 描述符：组织蛋白酶G、C端截短体（C-terminal truncated form）、细胞外黏附蛋白（Extracellular Adherence Protein）…… 作者：Gido, C.D、Herdendorf, T.J、Geisbrecht, B.V. 存入日期：2022-06-07 发布日期：2023-06-14 最后修改日期：2024-10-23 实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率3.1 Å 引用：《金黄色葡萄球菌Eap为中性粒细胞丝氨酸蛋白酶的多价抑制剂》，《生物化学杂志（J. Biol. Chem.）》，第300卷，2024年