Crystal structure of ligand-binding domain of Campylobacter jejuni chemoreceptor Tlp3 in complex with L-leucine

Crystal structure of ligand-binding domain of Campylobacter jejuni chemoreceptor Tlp3 in complex with L-leucine Descriptor: GLYCEROL, LEUCINE, Methyl-accepting chemotaxis protein, ... Authors: Khan, M.F, Machuca, M.A, Rahman, M.M, Roujeinikova, A. Deposit date: 2020-03-09 Release date: 2020-05-20 Last modified: 2024-10-23 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.4 Å) Cite: Structure-Activity Relationship Study Reveals the Molecular Basis for Specific Sensing of Hydrophobic Amino Acids by theCampylobacter jejuniChemoreceptor Tlp3. Biomolecules, 10, 2020

空肠弯曲菌（Campylobacter jejuni）趋化受体Tlp3配体结合域与L-亮氨酸（L-leucine）复合物的晶体结构。配体信息：甘油（GLYCEROL）、亮氨酸、甲基趋化受体蛋白（Methyl-accepting chemotaxis protein）等。作者：Khan M.F.、Machuca M.A.、Rahman M.M.、Roujeinikova A.。存入日期：2020年3月9日，发布日期：2020年5月20日，最后修改日期：2024年10月23日。解析方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION，分辨率1.4埃）。引用文献：《结构-活性关系研究揭示空肠弯曲菌趋化受体Tlp3特异性识别疏水氨基酸的分子基础》，发表于Biomolecules 2020年第10卷。