Bordetella Alcaligenes HDAH (T101A) bound to 9,9,9-trifluoro-8,8- dihydroxy-N-phenylnonanamide.

Bordetella Alcaligenes HDAH (T101A) bound to 9,9,9-trifluoro-8,8- dihydroxy-N-phenylnonanamide. Descriptor: 9,9,9-tris(fluoranyl)-8,8-bis(oxidanyl)-~{N}-phenyl-nonanamide, HISTONE DEACETYLASE-LIKE AMIDOHYDROLASE, POTASSIUM ION, ... Authors: Kraemer, A, Meyer-Almes, F.J, Yildiz, O. Deposit date: 2016-03-23 Release date: 2017-04-12 Last modified: 2024-01-10 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.51 Å) Cite: The thermodynamic signature of ligand binding to histone deacetylase-like amidohydrolases is most sensitive to the flexibility in the L2-loop lining the active site pocket. Biochim. Biophys. Acta, 1861, 2017

结合于9,9,9-三氟-8,8-二羟基-N-苯基壬酰胺的博德特氏菌属产碱杆菌HDAH（T101A突变体）。
描述项：9,9,9-三(氟原子)-8,8-二(羟基)-~{N}-苯基壬酰胺、组蛋白去乙酰化酶样酰胺水解酶（HISTONE DEACETYLASE-LIKE AMIDOHYDROLASE）、钾离子（POTASSIUM ION）等。
作者：克雷默（Kraemer, A）、迈耶-阿尔姆斯（Meyer-Almes, F.J.）、伊尔迪兹（Yildiz, O.）。
提交日期：2016年3月23日；发布日期：2017年4月12日；最后修改日期：2024年1月10日。
实验方法：X射线衍射（分辨率1.51 Å）。
引用文献：配体结合至组蛋白去乙酰化酶样酰胺水解酶的热力学特征对活性位点口袋衬里的L2环柔性最为敏感。《Biochim. Biophys. Acta》，1861卷，2017年。