A non-biological ATP binding protein with a single point mutation (D65V), that contributes to optimized folding and ligand binding
收藏Protein Data Bank Japan2023-09-06 更新2026-03-21 收录
下载链接：
https://pdbj.org/mine/summary/3lt9
下载链接
链接失效反馈官方服务：
资源简介：
A non-biological ATP binding protein with a single point mutation (D65V), that contributes to optimized folding and ligand binding Descriptor: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE, ATP BINDING PROTEIN-D65V, CHLORIDE ION, ... Authors: Simmons, C.R, Magee, C.L, Allen, J.P, Chaput, J.C. Deposit date: 2010-02-15 Release date: 2010-09-22 Last modified: 2023-09-06 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.55 Å) Cite: Three-dimensional structures reveal multiple ADP/ATP binding modes for a synthetic class of artificial proteins. Biochemistry, 49, 2010
一种带有单点突变（D65V）的非生物ATP结合蛋白，该突变可优化蛋白折叠效率与配体结合能力。
描述符：腺苷-5'-二磷酸（ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE）、ATP结合蛋白-D65V、氯离子（CHLORIDE ION）等
作者：西蒙斯（Simmons, C.R）、梅奇（Magee, C.L）、艾伦（Allen, J.P）、查普特（Chaput, J.C）
提交日期：2010-02-15
发布日期：2010-09-22
最后修改日期：2023-09-06
实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率2.55埃（Å）
引用文献：《三维结构揭示一类人工合成蛋白的多种ADP/ATP结合模式》，《生物化学》，第49卷，2010年
创建时间：
2010-02-15
