THE T-STATE STRUCTURE OF LYS 42 TO ALA MUTANT OF THE PIG KIDNEY FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATASE EXPRESSED IN E. COLI
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THE T-STATE STRUCTURE OF LYS 42 TO ALA MUTANT OF THE PIG KIDNEY FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATASE EXPRESSED IN E. COLI Descriptor: 6-O-phosphono-beta-D-fructofuranose, ADENOSINE MONOPHOSPHATE, FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATASE, ... Authors: Lu, G, Stec, B, Giroux, E, Kantrowitz, E.R. Deposit date: 1996-08-24 Release date: 1997-09-04 Last modified: 2024-02-07 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.3 Å) Cite: Evidence for an active T-state pig kidney fructose 1,6-bisphosphatase: interface residue Lys-42 is important for allosteric inhibition and AMP cooperativity. Protein Sci., 5, 1996
大肠杆菌（E. coli）表达的猪肾果糖1,6-二磷酸酶（Fructose 1,6-Bisphosphatase）Lys42→Ala突变体的T态结构
描述项：6-O-磷酸基-β-D-呋喃果糖、腺苷一磷酸（Adenosine Monophosphate, AMP）、果糖1,6-二磷酸酶（Fructose 1,6-Bisphosphatase）等
作者：Lu, G、Stec, B、Giroux, E、Kantrowitz, E.R.
提交日期：1996年8月24日
发布日期：1997年9月4日
最后修改日期：2024年2月7日
实验方法：X射线衍射（2.3 Å）
引用文献：具有活性T态的猪肾果糖1,6-二磷酸酶研究：界面残基Lys-42对变构抑制与腺苷一磷酸协同性至关重要。《蛋白质科学（Protein Science）》，第5卷，1996年
创建时间：
1996-08-24
