Crystal Structure of p-acrylamido-phenylalanine modified TEM1 beta-lactamase from Escherichia coli : V216AcrF mutant
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Crystal Structure of p-acrylamido-phenylalanine modified TEM1 beta-lactamase from Escherichia coli : V216AcrF mutant Descriptor: 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID, Beta-lactamase TEM, DI(HYDROXYETHYL)ETHER, ... Authors: Xiao, H, Nasertorabi, F, Choi, S, Han, G.W, Reed, S.A, Stevens, R.C, Schultz, P.G. Deposit date: 2015-04-28 Release date: 2015-05-20 Last modified: 2023-11-15 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.54 Å) Cite: Exploring the potential impact of an expanded genetic code on protein function. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 112, 2015
大肠杆菌来源的经对丙烯酰胺基苯丙氨酸修饰的TEM1型β-内酰胺酶（Beta-lactamase TEM）晶体结构：V216AcrF突变体
描述符：2-(N-吗啉代)乙磺酸（2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID）、β-内酰胺酶TEM（Beta-lactamase TEM）、二(2-羟乙基)醚（DI(HYDROXYETHYL)ETHER）……
作者：Xiao, H、Nasertorabi, F、Choi, S、Han, G.W、Reed, S.A、Stevens, R.C、Schultz, P.G
提交日期：2015年4月28日
发布日期：2015年5月20日
最后修改日期：2023年11月15日
实验方法：X射线衍射（1.54 Å）
引用文献：《探究扩展遗传密码对蛋白质功能的潜在影响》，《美国国家科学院院刊》（Proc.Natl.Acad.Sci.USA），第112卷，2015年
创建时间：
2015-04-28
