The structure of a ternary complex between CheA domains P4 and P5 with CheW and with an unzipped fragment of TM14, a chemoreceptor analog from Thermotoga maritima.
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The structure of a ternary complex between CheA domains P4 and P5 with CheW and with an unzipped fragment of TM14, a chemoreceptor analog from Thermotoga maritima. Descriptor: Chemotaxis protein CheA, Chemotaxis protein CheW, Methyl-accepting chemotaxis protein Authors: Li, X, Bayas, C, Bilwes, A.M, Crane, B.R. Deposit date: 2013-03-19 Release date: 2013-08-28 Last modified: 2024-02-28 Method: X-RAY DIFFRACTION (3.186 Å) Cite: The 3.2 angstrom resolution structure of a receptor: CheA:CheW signaling complex defines overlapping binding sites and key residue interactions within bacterial chemosensory arrays. Biochemistry, 52, 2013
海栖热袍菌（Thermotoga maritima）来源的趋化受体类似物TM14的解螺旋片段，与趋化蛋白CheA（Chemotaxis protein CheA）的P4、P5结构域及趋化蛋白CheW（Chemotaxis protein CheW）所形成的三元复合物结构。
描述对象：趋化蛋白CheA、趋化蛋白CheW、甲基接受趋化蛋白（Methyl-accepting chemotaxis protein）
作者：Li X、Bayas C、Bilwes A.M、Crane B.R.
提交日期：2013年3月19日
发布日期：2013年8月28日
最后更新日期：2024年2月28日
实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率3.186埃
引用文献：《受体：CheA:CheW信号复合物的3.2埃分辨率结构揭示了细菌化学感应阵列内的重叠结合位点与关键残基相互作用》，《生物化学（Biochemistry）》，第52卷，2013年
创建时间：
2013-03-19
