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Crystal structure of the putative NlpC/P60 D,L endopeptidase from T. thermophilus

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Protein Data Bank Japan2024-10-23 更新2026-03-21 收录
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Crystal structure of the putative NlpC/P60 D,L endopeptidase from T. thermophilus Descriptor: Cell wall-binding endopeptidase-related protein Authors: Wong, J, Midtgaard, S, Gysel, K, Thygesen, M.B, Sorensen, K.K, Jensen, K.J, Stougaard, J, Thirup, S, Blaise, M. Deposit date: 2014-12-18 Release date: 2015-01-14 Last modified: 2024-10-23 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.65 Å) Cite: An intermolecular binding mechanism involving multiple LysM domains mediates carbohydrate recognition by an endopeptidase. Acta Crystallogr.,Sect.D, 71, 2015

来自嗜热栖热菌(T. thermophilus)的推定NlpC/P60型D,L-内肽酶(NlpC/P60 D,L endopeptidase)的晶体结构 描述:细胞壁结合内肽酶相关蛋白 作者:Wong, J.、Midtgaard, S.、Gysel, K.、Thygesen, M.B.、Sorensen, K.K.、Jensen, K.J.、Stougaard, J.、Thirup, S.、Blaise, M. 提交日期:2014年12月18日 发布日期:2015年1月14日 最后修改日期:2024年10月23日 实验方法:X射线衍射(X-RAY DIFFRACTION),分辨率2.65埃(Å) 引用文献:一种涉及多个LysM结构域(LysM domain)的分子间结合机制介导内肽酶的糖类识别。《晶体学报D辑(Acta Crystallographica Section D)》,71卷,2015年
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2014-12-18
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